ヘムペルオキシダーゼ

ヘムペルオキシダーゼ（またはヘムペルオキシダーゼ）は、ヘムを含む酵素であり、過酸化水素を電子受容体として用いて、様々な酸化反応を触媒します。ほとんどのヘムペルオキシダーゼは、以下の反応スキームに従います。

Fe ³⁺ + H ₂ O ₂${\displaystyle \rightleftharpoons }$[Fe ⁴⁺ =O]R' (化合物 I) + H ₂ O

[Fe ⁴⁺ =O]R' + 基質 → [Fe ⁴⁺ =O]R (化合物 II) + 酸化基質

[Fe ⁴⁺ =O]R + 基質 → Fe ³⁺ + H ₂ O + 酸化された基質

このメカニズムでは、酵素は 1 等価の H ₂ O ₂と反応して [Fe ⁴⁺ =O]R' (化合物 I) を生成します。これは 2 電子酸化還元反応であり、H ₂ O ₂は水に還元され、酵素は酸化されます。1 酸化当量分が鉄上に存在し、オキシフェリル^{[ 1 ]}中間体を生成します。多くのペルオキシダーゼでは、ポルフィリン (R) がポルフィリン π カチオン ラジカル (R') に酸化されます。次に、化合物 I が有機基質を酸化して基質ラジカル^{[ 2 ]}と化合物 II を生成し、化合物 II は 2 番目の基質分子を酸化することができます。

ヘムペルオキシダーゼには、細菌、真菌、植物に見られるスーパーファミリーと、動物に見られるスーパーファミリーの 2 つがあります。最初のスーパーファミリーは、3 つの主要なクラスで構成されていると考えることができます。^{[ 3 ]}

• クラスI、細胞内ペルオキシダーゼには、ミトコンドリア電子伝達系に存在する可溶性タンパク質であるシトクロムcペルオキシダーゼ（CCP）（おそらく毒性過酸化物から保護する）、高等植物の葉緑体および細胞質における過酸化水素除去の主要酵素であるアスコルビン酸ペルオキシダーゼ（AP） ^{[ 4 ]}、およびペルオキシダーゼ活性とカタラーゼ活性の両方を示す細菌カタラーゼ-ペルオキシダーゼが含まれます。カタラーゼ-ペルオキシダーゼは、酸化ストレス下にある細胞を保護すると考えられています。^{[ 5 ]}
• クラスIIは、分泌型真菌ペルオキシダーゼ、すなわちリグニナーゼまたはリグニンペルオキシダーゼ（LiP）とマンガン依存性ペルオキシダーゼ（MnP）から構成される。これらはリグニンの分解に関与する単量体糖タンパク質である。MnPでは、Mn ²⁺が還元基質として機能する。^{[ 6 ]}クラスIIタンパク質は、4つの保存されたジスルフィド結合と2つの保存されたカルシウム結合部位を含む。
• クラス III は、複数の組織特異的機能を持つ分泌型植物ペルオキシダーゼで構成されています。例えば、葉緑体や細胞質からの過酸化水素の除去、有毒化合物の酸化、細胞壁の生合成、傷害に対する防御応答、インドール-3-酢酸 (IAA) の異化、エチレンの生合成などです。^{[ 7 ]}クラス III タンパク質は、4 つの保存されたジスルフィド結合と 2 つのカルシウムイオンを含む単量体糖タンパク質でもありますが、ジスルフィドの位置はクラス II 酵素とは異なります。

これらのタンパク質の結晶構造解析によると、それらは共通の構造、すなわち2つの全アルファドメインの間にヘム基が埋め込まれている構造を共有していることが示されている。

ヘムペルオキシダーゼの別のファミリーは、DyP型ペルオキシダーゼファミリーである。^{[ 8 ]}