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| エンドチアペプシン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.23.22 | ||||||||
| CAS番号 | 37205-60-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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エンドチアペプシン（EC 3.4.23.22、エンドチアアスパラギン酸プロテアーゼ、エンドチア酸性プロテアーゼ、エンドチアパラシティカ酸性プロテアーゼ、エンドチアパラシティカアスパラギン酸プロテアーゼ）は酵素である。[1] [2] [3] [4] [5] [6]この酵素は以下の化学反応を触媒する。
この酵素は子嚢菌 Endothia parasiticaから単離されました。
参考文献
- ^ Blundell TL、Jenkins JA、Sewell BT、Pearl LH、Cooper JB、Tickle IJ、Veerapandian B、Wood SP (1990 年 2 月)。「アスパラギン酸プロテアーゼの X 線分析。エンドチアペプシンの 2.1 Å 解像度での 3 次元構造」。Journal of Molecular Biology。211 ( 4): 919–41。doi : 10.1016 /0022-2836(90)90084-Y。PMID 2179568 。
- ^ Hemmings AM、Foundling SI、Sibanda BL、Wood SP、Pearl LH、Blundell T (1985 年 12 月)。「アスパラギン酸プロテアーゼのエネルギー計算: ヒトレニン、エンドチアペプシン、およびアンジオテンシノーゲンフラグメント類似体 H-142 との複合体」。生化学協会トランザクション。13 ( 6): 1036–41。doi :10.1042/bst0131036。PMID 3912234 。
- ^ Whitaker, JR (1970). 「エンドシア・パラシティカのプロテアーゼ」エンドシア・パラシティカのプロテアーゼ. Methods Enzymol. 第19巻. pp. 436–445. doi :10.1016/0076-6879(70)19032-x. ISBN 978-0-12-181881-4。
- ^ Williams DC、Witaker JR、 Caldwell PV（1972年3月）。「Endothia parasiticaプロテアーゼによるインスリンの酸化B鎖のペプチド結合の加水分解」。生化学および生物物理学のアーカイブ。149 （1）：52–61。doi ：10.1016/0003-9861（72）90298-6。PMID 4552802 。
- ^ Barkholt V (1987 年9 月)。「エンドチアペプシンのアミノ酸配列。エンドチア パラシチカ由来のアスパラギン酸プロテアーゼの完全な一次構造」。ヨーロッパ生化学ジャーナル。167 (2): 327–38。doi :10.1111/ j.1432-1033.1987.tb13340.x。PMID 3305016 。
- ^ Cooper J、Foundling S、Hemmings A、Blundell T、Jones DM、Hallett A、Szelke M (1987 年 11 月)。「エンドチアペプシンと複合した合成ペプシン阻害剤の構造」。European Journal of Biochemistry。169 ( 1): 215–21。doi : 10.1111/ j.1432-1033.1987.tb13600.x。PMID 3119339。
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のエンドチアペプシン
