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| アデノシンリン酸デアミナーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.5.4.17 | ||||||||
| CAS番号 | 37289-20-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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酵素学では、アデノシンリン酸デアミナーゼ（EC 3.5.4.17）は、化学反応を触媒する酵素である。
- 5'-AMP + H 2 O 5'-IMP + NH 3
したがって、この酵素の2 つの基質は5'-AMPとH 2 Oであり、 2 つの生成物は 5'-IMP とNH 3です。
分類
この酵素は、ペプチド結合以外の炭素-窒素結合、特に環状アミジンに作用する加水分解酵素のファミリーに属します。この酵素クラスの系統名はアデノシンリン酸アミノ加水分解酵素です。よく使われる他の名前には、アデニル酸デアミナーゼ、アデニンヌクレオチドデアミナーゼ、アデノシン（リン酸）デアミナーゼなどがあります。
アデノシンリン酸デアミナーゼのEC番号は[EC 3.5.4.17]です。[1]クラスは加水分解酵素（EC 3）です。加水分解酵素は、水との反応によって結合切断を触媒する酵素です。[2]サブクラスは、ペプチド結合以外の炭素-窒素結合に作用するアデノシンリン酸デアミナーゼを指します。サブサブクラスは、酵素が結合する基質の種類（この場合は環状アミジン）を指します。最後の番号（17）は、アデノシンリン酸デアミナーゼが5'-アデノシン一リン酸に結合することを示しています。[3] [4]
反応メカニズム
アデノシンリン酸デアミナーゼの経路には、5'-アデノシン一リン酸と水という2つの基質が関与しています。この経路はアミジン加水分解と呼ばれています。アデノシンリン酸デアミナーゼは、水を使用して5'-AMPに結合し、CN結合を切断してカルボニル基に置き換えます。最終的に、5'-IMP（イノシン一リン酸）とNH 3（アンモニア）が生成されます。このクラスの基質特異性は、その起源によって異なりますが、いずれもアデノシン、2'-デオキシアデノシン、5'-AMP、および3',5'-サイクリックAMPを脱アミノ化します。アデノシンリン酸デアミナーゼの阻害剤には、Mn 2+（中性またはアルカリ性pH）、F −、Fe 3+、CN −、Co 2+、Zn 2+、およびHg 2+があります。[1] [5]
種の分布
アデノシンリン酸デアミナーゼは、ほとんどの生物のあらゆる組織に存在しますが、筋肉組織が最も豊富な供給源です。[6]アデノシンリン酸デアミナーゼの基本的な経路は、5'-AMP の CN 結合を置き換えてカルボキシル基を置き換え、5'-IMP を形成することです。次に、5'-IMP は、グアニンヌクレオチド生合成においてイノシン-5'-一リン酸デヒドロゲナーゼ (IMPDH) によって触媒されます。これは、細胞の成長と増殖の中心です。[7]特に海洋軟体動物では、研究により、アデノシンリン酸デアミナーゼが門全体に広く分布していることが示唆されています。[1]ただし、経路は個々の種内で異なることが確認されており、異なる種では異なる基質が好まれることが示唆されています。[1]この酵素の供給源生物は、Porphyra crispata、Desulfuribrio desulfuricans、Aspergillus sp.です。[5]
関数
細胞内では、アデノシンリン酸デアミナーゼはすべての組織に存在しますが、特に筋肉組織に高濃度で存在します。[6]酵素の運動特性は、酵素の供給源と精製によって大きく異なります。[6]アデノシンリン酸デアミナーゼは5'-AMPに結合して加水分解を行い、水を使用して5'-AMPに結合したアミノ基のCN結合を切断します。これにより、5'-IMPが結合し、イノシン-5'-一リン酸デヒドロゲナーゼ（IMPDH）によって触媒され、グアニンヌクレオチドの生合成が促進されます。[7] AMP分解の最初のステップは、キサンチンから代替経路であるキサントシンまたはヒポキサンチンへの変換です。[8]
結晶構造
アデノシンリン酸デアミナーゼの分子量は30000-60000 Da [5]または15223 Daである。[9]アミノ酸配列の数は135である。膜貫通ヘリックスの数は0である。[9]
アクティブサイト
アデノシンリン酸デアミナーゼのターンオーバー数は、ATP 690、ADP 630、AMP 710 です。5' -AMP のk m値は 0.047 です。5'-AMP の最適 pH は 6.0～6.8 ですが、最適 pH 範囲は 4～8 で、最適温度は 55 °C です。 [5]この酵素の天然基質は 5'-AMP と H 2 Oです。基質スペクトルは次のとおりです。[5]
アデノシン + H 2 O
アデノシンリン酸 + H 2 O
NAD + + H 2 O
dATP + H 2 O
dADP + H 2 O
dAMP + H 2 O
デオキシアデノシン + H 2 O
製品スペクトルは以下のとおりです。[5]
イノシン + NH 3
イノシンリン酸 + NH 3
ニコチンアミドヒポキサンチンジヌクレオチド + NH 3
dITP + NH 3
dIDP + NH 3
ジIMP + NH 3
デオキシイノシン + NH 3
参考文献
- ^ abcd 内田 秀、成田 勇、増田 明、松井 勇、陳 YX、高橋 郁、前田 誠、野村 明 (1995年1月)。「イカTodarodes pacificusの肝臓からのアデノシン(リン酸)デアミナーゼの精製といくつかの特性」。バイオサイエンス、バイオテクノロジー、生化学。59 (7):1276–1280。doi :10.1271/bbb.59.1276。ISSN 0916-8451 。
- ^ Bornscheuer UT、Kazlauskas RJ (2006)。有機合成における加水分解酵素：位置選択的および立体選択的バイオトランスフォーマティクス（第2版）。Wiley-Blackwell。p. 1。ISBN 978-3-527-60712-9。
- ^ “EC 3.5.4”. iubmb.qmul.ac.uk . 2022年10月21日閲覧。
- ^ “EC 3.5.4.17”. iubmb.qmul.ac.uk . 2022年10月21日閲覧。
- ^ abcdef ショームブルク D、ザルツマン M (1991).酵素ハンドブック ４．スプリンガー。 1059–1062ページ。ISBN 978-3-642-84437-9。
- ^ abc Smiley KL、Suelter CH（1967年4月）。「筋肉アデノシン5'-リン酸デアミナーゼのアロステリック活性化因子としての単価陽イオン」。The Journal of Biological Chemistry。242（8）：1980–1981。doi ：10.1016/S0021-9258（18） 96097-7。PMID 6024785。
- ^ ab Fotie J (2018-04-16). 「新世代抗原虫薬開発の潜在的ターゲットとしてのイノシン5'-一リン酸脱水素酵素（IMPDH）」。Mini Reviews in Medicinal Chemistry。18（8）：656–671。doi ： 10.2174 /1389557516666160620065558。PMID 27334467 。
- ^ 「MetaCyc反応: 3.5.4.6/3.5.4.17」。Biocyc.org。2012年3月1日。
- ^ ab 「EC 3.5.4.17に関する情報 - アデノシンリン酸デアミナーゼ - BRENDA酵素データベース」。www.brenda-enzymes.org 。 2022年10月21日閲覧。
さらに読む
- Su JC、Li CC、Ting CC (1966年2 月)。 「紅藻 Porphyra crispata 由来の新しいアデニル酸デアミナーゼ」。生化学。5 (2): 536–543。doi :10.1021/bi00866a020。PMID 5940938 。
- Yates MG (1969年2月)。「desulfurivibrio desulfuricans由来の非特異的アデニンヌクレオチド脱アミノ酵素」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology。171 (2): 299–310。doi :10.1016/0005-2744(69)90163-6。PMID 5773435。
