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T4ホリン ファミリー(TC# 1.E.8) は、7 つのホリン スーパーファミリーのいずれにも属さない、推定される孔形成タンパク質のグループです。T4 などの T イーブン ファージは、ホリン エンドリシン システムを使用して宿主細胞を溶解します。e 遺伝子 (リゾチーム E) によってコードされるファージT4のエンドリシンは1961 年に特定されましたが、ホリン (遺伝子 t の産物で T ホリンと呼ばれる) は 2001 年まで特徴付けられませんでした。[1] T4 ホリン ファミリーに属するタンパク質の代表的なリストは、トランスポーター分類データベースにあります。[2]
構造
T4ホリンはかなり大きく、長さは約218個のアミノアシル残基（AAS）です。このタンパク質は親水性が高く、長さに沿って49個の酸性および塩基性残基が分布し、N末端近くに単一の推定膜貫通セグメント（TMS）があり、タンパク質の大部分はペリプラズムに残っています。[3]
関数
大きなペリプラズムドメインはタイミング機構の主要な決定因子であり、溶解阻害（LIN）に関与している。[4] LINにはT4のアンチホリンrIタンパク質が関与している（TC# 1.E.8.1.1を参照）。[5]溶解阻害は、溶解タイミングをファージ粒子の成熟と調整し、他のファージを排除するための効果的な戦略である。[6] T4ホリンのC末端ペリプラズムドメインは、ホリンと同様に膜を1回貫通するT4アンチホリン（RI; 97アミノ酸）のペリプラズムドメインに結合します。[3] T4ファージのT-ホリンは、凝集と孔形成を阻害するRI阻害剤と1：1複合体を形成します。[7]
相同性
ファージ T4 T-ホリン (溶解タンパク質)は、ファージ K3 のホリンと同一であり、ファージ ARI のホリンとほぼ同一です。残基 35 ～ 96 は、Lactococcus lactisの K +取り込みタンパク質(gbAAK04721; TC# 2.A.72; KUP) の残基 436 ～ 495 と 28% 同一であり、ホリンとトランスポーターの間に進化上の関係があることを示唆しています。ホリンには 1 ～ 4 個の TMS と、塩基性残基が豊富な短いC 末端ドメインがあります。
参照
参考文献
- ^ Ramanculov, E.; Young, R. (2001-04-01). 「ラムダコンテキストにおけるファージT4ホリンの機能分析」.分子遺伝学とゲノミクス. 265 (2): 345–353. doi :10.1007/s004380000422. ISSN 1617-4615. PMID 11361346. S2CID 40455691.
- ^ 「1.E.8 T4 Holin (T4 Holin) ファミリー」。トランスポーター分類データベース。2016年3月26日閲覧。
- ^ ab Tran, Tram Anh T.; Struck, Douglas K.; Young, Ry (2005-10-01). 「ペリプラズムドメインがT4溶解阻害におけるホリン-アンチホリン相互作用を定義する」. Journal of Bacteriology . 187 (19): 6631–6640. doi :10.1128/JB.187.19.6631-6640.2005. ISSN 0021-9193. PMC 1251592. PMID 16166524 .
- ^ Ramanculov, E.; Young, R. (2001-03-07). 「T4ホリンの遺伝子解析：タイミングとトポロジー」. Gene . 265 (1–2): 25–36. doi :10.1016/s0378-1119(01)00365-1. ISSN 0378-1119. PMID 11255004.
- ^ Ramanculov, E.; Young, R. (2001-08-01). 「古代のプレーヤーの正体が明らかに：T4 rI は t 特異的アンチホリンをコードする」.分子微生物学. 41 (3): 575–583. doi : 10.1046/j.1365-2958.2001.02491.x . ISSN 0950-382X. PMID 11532126. S2CID 25273199.
- ^ Miller, Eric S.; Kutter, Elizabeth; Mosig, Gisela; Arisaka, Fumio; Kunisawa, Takashi; Rüger, Wolfgang (2003-03-01). 「バクテリオファージT4ゲノム」。Microbiology and Molecular Biology Reviews . 67 (1): 86–156, 目次。doi : 10.1128/mmbr.67.1.86-156.2003. ISSN 1092-2172. PMC 150520. PMID 12626685 .
- ^ Moussa, Samir H.; Kuznetsov, Vladimir; Tran, Tram Anh T.; Sacchettini, James C.; Young, Ry (2012-04-01). 「ファージT4溶解阻害のタンパク質決定因子」.タンパク質科学. 21 (4): 571–582. doi :10.1002/pro.2042. ISSN 1469-896X. PMC 3375757. PMID 22389108 .
さらに読む
- カタラン MJ、ジル F、モニス ペレイラ J、サン ジョゼ C、ピメンテル M (2013)。 「細菌溶解システムの多様性: バクテリオファージが道を示す」。FEMS 微生物学のレビュー。37 (4): 554–571。土井: 10.1111/1574-6976.12006。PMID 23043507。
- Moussa SH、Lawler JL 、 Young R (2014)。「 T4溶解の遺伝学的解析」。Journal of Bacteriology。196 ( 12): 2201–2209。doi : 10.1128 /JB.01548-14。PMC 4054191。PMID 24706740。
- Saier MH、Reddy BL、Margolin W (2015)。「細菌、真核生物、古細菌のホリン：バイオテクノロジーおよびバイオメディカルへの応用が期待される多機能異種遺伝子」。Journal of Bacteriology 。197 ( 1): 7–17。doi : 10.1128 / JB.02046-14。PMC 4288690。PMID 25157079。
- Tran TA、 Struck DK、Young R (2005)。「ペリプラズムドメインがT4溶解阻害におけるホリン-アンチホリン相互作用を定義する」。Journal of Bacteriology。187 ( 19 ): 6631–6640。doi : 10.1128 /JB.187.19.6631-6640.2005。PMC 1251592。PMID 16166524。
- Tran TA、Struck DK、Young R (2007)。「T4 RI アンチホリンには、DegP による分解の標的となる N 末端シグナル アンカー放出ドメインがある」。Journal of Bacteriology。189 ( 21 ) : 7618–7625。doi : 10.1128 /JB.00854-07。PMC 2168732。PMID 17693511。
- Wang IN、Smith DL 、 Young R (2000)。「ホリンズ：バクテリオファージ感染のタンパク質時計」。Annual Review of Microbiology。54 (1): 799–825。doi :10.1146/annurev.micro.54.1.799。PMID 11018145 。
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