ニッチ（タンパク質構造モチーフ）

タンパク質 構造モチーフの分野において、ニッチとは、主鎖のCO基が正に帯電した基またはδ ⁺基によって架橋された3つまたは4つのアミノ酸残基の特徴である。^{[1] [2] [3]} δ ⁺基には、 NH ₂基や水分子などの2つの水素結合供与原子を持つ基が含まれる。典型的なタンパク質では、アミノ酸残基の7％がδ ⁺基に結合したニッチに属し、他の7％は立体配座を有するが、単一のカチオン架橋基は検出されない。

ニッチには 2 種類あり、ニッチ 3 (3 つの残基、iからi+2 ) とニッチ 4 (4 つの残基、iからi+3 ) として区別されます。ニッチ 3 モチーフでは、 δ ⁺結合カルボニル基は残基iとi+2からのものであり、ニッチ 4 モチーフでは残基iとi+3からのものです。

ニッチ3は残基i+1に対してα配座を持ち、残基i+2に対してβ配座を持ちます。ニッチ4は残基i+1とi+2に対してα配座を持ち、残基i+3に対してβ配座を持ちます。

ニッチは一般的にαヘリックスのC末端に発生_し、特に310ヘリックスのC末端に多く発生します。

タンパク質のニッチに結合して発生する金属イオンは、Na ⁺、K ⁺、Ca ²⁺、およびMg ²⁺です。調節性陽イオンを持つタンパク質は、金属結合のためにニッチを利用することがよくあります（例：トロンビン、Na ⁺、アネキシン、Ca ²⁺、ピルビン酸脱水素酵素、K ⁺）。

細胞内の主要な陽イオン輸送体はカルシウムATPaseです。^[4] Ca ^{2+結合結晶構造では、}膜貫通ドメイン内に並んでいる2つのカルシウムイオンは、輸送の中間段階にあると考えられています。さまざまな側鎖カルボニル基に結合しているだけでなく、これらのカルシウムイオンの1つは、αヘリックスのC末端の残基304〜307にあるニッチ3/ニッチ4（両方とも1つのモチーフ内）に結合しています。

核輸出受容体CRM1のリジン側鎖は、核から出るタンパク質の核輸出シグナルの重要な部分として採用されるニッチ構造によって特異的に認識されます。 ^[5]

Flucフッ化物チャネル内のナトリウムイオンは二量体の二軸に位置し、各サブユニットから1つずつ2つのニッチ4によって四面体的に結合している。^[6]ドメイン界面で同様に結合したナトリウムイオンは、他のいくつかのNa+結合トランスポーターでも見られる。^[7]

10残基からなるHsp70ドメイン間リンカー領域は、2つの折り畳まれたドメイン間のアロステリック通信を可能にする。リンカーのN末端部分は水結合したニッチ4構造を有する。^[8]

サソリ毒BeM9では、アルギニン60の側鎖が残基61と63のカルボニルと結合してニッチ3を形成します。このモチーフは、失われると電位依存性ナトリウムチャネルに対するタンパク質の特異性が変化するため、「アルギニンハンド」と名付けられています。^[9]ニッチ3の二面角がやや異常なのは、このニッチ3がアルギニンのグアニジノ基から2つの別々のNH基を収容しているためです。

主鎖の CO 基を介して陽イオンまたは δ ^{+基を結合する別の小さなトリペプチドモチーフは、}キャットグリップと呼ばれます。

• Motivated Proteins: [1]; Leader, DP; Milner-White (2009). 「Motivated Proteins: 小さな3次元タンパク質モチーフを研究するためのWebアプリケーション」. BMC Bioinformatics . 10 (1): 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126. PMID  19210785 . 
• PDBeMotif: [2]; Golovin, A; Henrick (2008). 「MSDmotif: タンパク質部位とモチーフの探索」BMC Bioinformatics . 9 (1): 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID  18637174.