Na + /H + アンチポーター A (NhaA) ファミリー ( TC# 2.A.33 ) には、多数の細菌性ナトリウム-プロトンアンチポーター (SPAP) タンパク質が含まれています。これらは、 pH に大きく依存する形で H + と Na + の交換を触媒する膜貫通タンパク質 です。相同体は、多数の細菌および古細菌から配列決定されています。原核生物は、複数のパラログを持っています。NhaA ファミリーに属するタンパク質の代表的なリストは、輸送体分類データベースで確認できます。
構造 NhaAファミリーのタンパク質は、長さが300~700個のアミノ酸残基からなります。大腸菌 のNhaAはホメオダイマーであり、各サブユニットは12個の傾斜した膜貫通αヘリックス(TMS)の束から構成されています。[ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ]
NhaA の分子動力学 シミュレーションにより、アンチポーター機能の原子レベルで詳細なモデルが提案されました。[ 6 ] この提案されたメカニズムには、3 つの保存されたアスパラギン酸残基が重要です。Asp 164 (D164) は Na +結合部位であり、D163 はこの結合部位の細胞質または ペリプラズム への交互のアクセスを制御し、D133 は pH 調節に不可欠です。[ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]
関数 Na + -H + アンチポーターは、細胞質膜および多くの細胞内膜を介してNa + と H +を交換する膜貫通タンパク質です。これらは、細胞の生存に不可欠なプロセスである Na + 、pH、および体積の恒常性 に不可欠です。[ 8 ] [ 9 ] 大腸菌の タンパク質は、外部 pH がアルカリ性の場合に内部 pH の調節に機能し、このタンパク質は効果的に pH センサーとして機能します。[ 7 ] また、H + 勾配を使用して細胞からNa + を 排出します。その活性は pH に大きく依存します。 [ 3 ] [ 10 ]
NhaAによって触媒される一般的な輸送反応は次のとおりです。[ 6 ] [ 11 ]
Na + (in) + 2H + (out) ⇌ Na + (out) + 2H + (in).
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