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MinEタンパク質は、大腸菌に見られるように、細胞の中間領域を指定するための手段として細菌細胞分裂の前に極間振動を生成するために必要なminBオペロンによってコード化されたMin システムの 3 つのタンパク質のうちの 1 つです。
歴史
MinEは当初、細胞中心部で静的なリングとして組み立てられ、それによってMinCD阻害複合体がそこに局在して結合するのを防ぎ、代わりに複合体が各細菌極を占有するように影響を与えると考えられていまし た。 [1] ラスキンとデ・ブールは後に、Minタンパク質の動的相互作用を明らかにしました。タンパク質間の不安定な相互作用により極間の振動が生じ、細胞中心部のMinCD複合体の濃度が低下しました。
関数
MinE は、細胞分裂中期における MinCD 分裂阻害剤の活性に対抗するトポロジカル特異性因子です。MinE は二量体として機能し、膜結合型 MinCD 複合体に結合してその結合ダイナミクスを変化させます。MinE は膜結合活性を有し[2]、膜上にある場合にのみ MinD と相互作用できるため、リン脂質と相互作用すると MinD の構造が変化し、MinE 活性に対して脆弱になります。[3] MinE は、MinD と膜の相互作用を正と負の両方で制御します。[3]
欠失解析により、MinEにはそれぞれ別の機能を持つ2つの興味深いドメインが存在することが明らかになりました。[4] N末端ドメインには、 MinDと相互作用してMinCDを介した分裂阻害を打ち消し、MinDのATPase活性を刺激してATP加水分解後にMinDを膜から剥離するのに必要かつ十分な抗MinCDドメインが含まれています。[1] [5] [6] MinEは各極の近くにリングを形成することも知られています。このリング構造の目的は、膜結合MinDの放出を触媒し、Minタンパク質の局在の地域特異性を付与することです。[7]
構造
切断された MinE の核磁気共鳴(NMR) 分光法では、長いアルファヘリックスと 2 つの反平行なベータストランドが明らかになりました。これらの構造は、アルファ/ベータ構造の相互作用によってホモ二量体化を媒介すると考えられています。これらの構造研究は、MinE リング構造が、これらのアルファおよびベータ単位の相互作用の機能として、実際には多量体の糸状構造を形成する可能性があるという理論も裏付けています。また、MinE は高次の構造を形成する可能性があり、リング形成だけに限定されない可能性があるという仮説もあります。[8]
MinEの高次重合構造を解明し、残りのMinシステムにおけるそのダイナミクスを決定するには、さらなる構造研究と分子イメージングが必要です。最近、このシステムの限界を探るために計算モデルが適用されています。[9]
参考文献
- ^ ab Raskin DM; de Boer PA. (1997). 「MinEリング：大腸菌で正しい分裂部位を選択するために必要なFtsZ非依存の細胞構造」. Cell . 91 (5): 685– 94. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80455-9 . PMID 9393861.
- ^ Hsieh, Cheng-Wei; Lin, Ti-Yu; Lai, Hsin-Mei; Lin, Chu-Chi; Hsieh, Ting-Sung; Shih, Yu-Ling (2010-01-01). 「MinEと膜の直接的な相互作用は、大腸菌におけるMinDEの適切な局在化に寄与する」。 分子微生物学。75 ( 2): 499– 512。doi : 10.1111 / j.1365-2958.2009.07006.x。ISSN 1365-2958。PMC 2814086。PMID 20025670。
- ^ ab Vecchiarelli, Anthony G.; Li, Min; Mizuuchi, Michiyo; Hwang, Ling Chin; Seol, Yeonee; Neuman, Keir C.; Mizuuchi, Kiyoshi (2016-03-15). 「膜結合型 MinDE 複合体は Min 振動と MinD の細胞質枯渇を連動させるトグルスイッチとして機能する」。Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 113 (11): E1479–1488. Bibcode :2016PNAS..113E1479V. doi : 10.1073/pnas.1600644113 . ISSN 1091-6490. PMC 4801307 . PMID 26884160.
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- ^ Ma L; King GF; Rothfield L. (2003). 「MinE結合部位がMinD表面に位置することは、分裂部位選択中に大腸菌MinD ATPaseが活性化されるメカニズムの可能性を示唆している」Mol. Microbiol . 54 (1): 99– 108. doi : 10.1111/j.1365-2958.2004.04265.x . PMID 15458408.
- ^ Zonglin Hu、Cristian Saez、Joe Lutkenhaus (2003)。「大腸菌におけるZリング形成阻害剤MinCの膜へのリクルートメント：MinDとMinEの役割」。J . Bacteriol . 185 (1): 196– 203. doi :10.1128/JB.185.1.196-203.2003. PMC 141945. PMID 12486056 。
- ^ Kang GB; Song HE; Kim MK; Youn HS; Lee JG; An JY; Chun JS; Jeon H; Eom SH. (2010). 「細胞分裂のトポロジカル特異性因子であるヘリコバクターピロリのMinEの結晶構造」Mol. Microbiol . 76 (5): 1222– 31. doi :10.1111/j.1365-2958.2010.07160.x. PMC 2883074. PMID 20398219 .
- ^ Mike Bonny、Elisabeth Fischer-Friedrich、Martin Loose、Petra Schwille、Karsten Kruse (2013)。「MinE の膜結合により Min-Protein パターン形成の包括的な説明が可能に」。PLOS Comput Biol . 9 (12): e1003347。Bibcode : 2013PLSCB...9E3347B。doi : 10.1371/journal.pcbi.1003347 . PMC 3854456 . PMID 24339757。