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| イヌリンフルクトトランスフェラーゼ(DFA-I形成) | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.2.2.17 | ||||||||
| CAS番号 | 125008-19-7 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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イヌリンフルクトトランスフェラーゼ(DFA-I形成)酵素(EC 4.2.2.17)は 、以下のプロセス を触媒します。
- 末端のD-フルクトシル-D-フルクトシル二糖から減少する(2→1)-β- D-フルクタン(イヌリン)鎖を順次除去することにより、 α - D-フルクトフラノースβ -D-フルクトフラノース1,2′:2,1′-二無水物(DFA I)を生成します。
この酵素はリアーゼファミリーに属し、特に多糖類に作用する炭素酸素リアーゼです。この酵素クラスの系統名は(2→1)-β- D -フルクタンリアーゼ (α- Dフルクトフラノース-β- D -フルクトフラノース-1,2′:2,1′-二無水物形成)です。一般的に使用されている他の名称には、イヌリン フルクトトランスフェラーゼ (DFA-I 生成)、イヌリン フルクトトランスフェラーゼ (脱重合、ジフルクトフラノース-1,2':2',1-二無水物形成)、イヌリンD -フルクトシル-D-フルクトシルトランスフェラーゼ( 1,2':1',2-二無水物形成) 、イヌリン D -フルクトシル- D -フルクトシルトランスフェラーゼ (形成、およびα- D -フルクトフラノース β- D -フルクトフラノース 1,2':1',2-二無水物)などがあります。
参考文献
- 関 功、原口 功、岸本 正之、小林 誠、貝沼 功 (1989)。「Arthrobacter globiformis S14-3 由来の新規イヌリンフルクトトランスフェラーゼ (DFA I 産生) の精製と特性」。農業生物化学53 ( 8): 2089–2094。doi : 10.1271/ bbb1961.53.2089。
