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Spt-Ada-Gcn5アセチルトランスフェラーゼ（SAGA）複合体は、アセチル化の多成分調節因子です。[1]この複合体は、ヒト、ショウジョウバエ、酵母などの異なる生物間で高度に保存されていることがわかっています。この15サブユニット複合体は、ヒストンアセチルトランスフェラーゼ活性（HAT）で最もよく特徴付けられています。[2] [3]アセチル化活性は、 H3およびH2ヒストンのN末端テールのリジン残基で発生することがわかっています。[4]最近、この活性は実際にはH2bヒストンの残基Lys 123で発生するモノユビキチンの脱ユビキチン化と、H3ヒストンのアセチル化であることがわかっています。ヒストンのアセチル化は GCN5 ヒストンアセチルトランスフェラーゼによって媒介され、脱ユビキチン化活性は脱ユビキチン化モジュール (DUBm) によって媒介されます。これは 4 つのタンパク質、Ubp8ユビキチン加水分解酵素、Sgf11、Sus1、および Sgf73 で構成されています。[5]この DUB モジュールは、Sgf 73 の C 末端テールに接続された独立して折り畳まれるサブ複合体です。[6] Sgf73 と Sus1 は、核膜孔複合体の成分に結合することで、核輸出における SAGA 複合体の役割を促進する役割も持っています。Ubp8 にはユビキチン特異的加水分解酵素 (USP) ドメインがありますが、他の 3 つの DUBm タンパク質と複合体を形成しない限り、タンパク質は不活性のままです。[5]
参考文献
- ^ Canzonetta, C.、Vernarecci, S.、Iuliani, M.、Marracino, C.、Belloni, C.、Ballario, P.、および Filetici, P. (2016)。 SAGA DUB-Ubp8 はセントロメア ヒストン バリアント Cse4 を脱ユビキチン化します。 G3: 遺伝子|ゲノム|遺伝学、6(2)、287–298。 http://doi.org/10.1534/g3.115.024877
- ^ Köhler, A., Zimmerman, E., Schneider, M., Hurt, E., & Zheng, N. (2010). ヘテロ四量体 SAGA ヒストン H2B 脱ユビキチン化酵素モジュールの組み立てと活性化の構造的基礎。Cell, 141(4), 606–617. http://doi.org/10.1016/j.cell.2010.04.026
- ^ Mittal, C; Blacketer, MJ; Shogren-Knaak, MA (2014年7月). 「クロマチンアセチル化の確立を研究するためのヌクレオソームアセチル化シーケンシング」Anal Biochem . 457 (457): 51–8. doi :10.1016/j.ab.2014.04.024. PMID 24769374.
- ^ ヘンリー、KW、ワイス、A.、ロー、W.-S.、ダガン、LJ、エムレ、NCT、カオ、C.-F.、…バーガー、SL (2003)。 SAGA関連Ubp8によって媒介される、連続的なヒストンH2Bのユビキチン化および脱ユビキチン化による転写活性化。遺伝子と発生、17(21)、2648–2663。 http://doi.org/10.1101/gad.1144003
- ^ ab Samara, NL, Datta, AB, Berndsen, CE, Zhang, X., Yao, T., Cohen, RE, & Wolberger, C. (2010). SAGA脱ユビキチン化モジュールの組み立てと機能に関する構造的洞察。Science, 328(5981), 1025–1029. http://doi.org/10.1126/science.1190049
- ^ モーガン、MT、ハッジ・ヤヒヤ、M.、リンゲル、A.E、バンディ、P.、ブリック、A.、およびウォルバーガー、C. (2016)。 SAGA DUB モジュールによるヒストン H2B 脱ユビキチン化の構造基盤。科学、351(6274)、725–728。 http://doi.org/10.1126/science.aac5681