パルミチン酸を介した局在

パルミチン酸を介した局在化は、パルミトイル化されたタンパク質を秩序だった脂質ドメインに輸送する生物学的プロセスである。 ^[1]

生物学的機能

1 つの機能は、タンパク質をクラスター化してタンパク質間相互作用の効率を高め、生物学的プロセスを促進すると考えられています。反対のシナリオでは、パルミチン酸を介した局在化により、タンパク質が局在していない分子から隔離されます。理論上、パルミチン酸を介した局在化が破壊されると、脂質混合による 2 つの分子の一時的な相互作用が可能になります。酵素の場合、パルミチン酸は酵素をその基質から隔離することができます。パルミチン酸を介した局在化が破壊されると、基質の提示によって酵素が活性化されます。^{[引用が必要]}

隔離のメカニズム

パルミチン酸を介した局在は、空間生物学、特に脂質の分配と脂質ラフトの形成に不可欠です。パルミトイル化タンパク質の隔離はコレステロールによって制御されます。メチルベータシクロデキストリンによるコレステロールの枯渇は、パルミチン酸を介した局在を阻害します。^[要出典]

参考文献

^ Levental, I; Lingwood, D; Grzybek, M; Coskun, U; Simons, K (2010 年 12 月 21 日)。「パルミトイル化はラフトタンパク質の大部分のラフト親和性を調節する」。米国科学アカデミー紀要。107 ( 51): 22050–4。doi : 10.1073/ pnas.1016184107。PMC 3009825。PMID 21131568。

[1] Levental, I; Lingwood, D; Grzybek, M; Coskun, U; Simons, K (2010 年 12 月 21 日)。「パルミトイル化はラフトタンパク質の大部分のラフト親和性を調節する」。米国科学アカデミー紀要。107 ( 51): 22050–4。doi : 10.1073/ pnas.1016184107。PMC 3009825。PMID 21131568。