GTP結合タンパク質調節因子

GTP結合タンパク質調節因子は、いくつかの異なる方法でGタンパク質を制御します。小さなGTPaseは、シグナル伝達経路の分子スイッチとして機能し、他のタンパク質の機能を制御します。これらは、 GTPに結合しているときはアクティブまたは「オン」になり、GDPに結合しているときは非アクティブまたは「オフ」になります。^[1] 小さなGTPaseの活性化と不活性化は、他の調節タンパク質によって制御される、GTP結合型とGDP結合型の間のサイクルで発生すると見なすことができます。

GTPase の不活性型 (GDP 型) は、グアノシン ヌクレオチド交換因子(GEF)と呼ばれるタンパク質のクラスによって活性化されます。GEF は、小型 GTPase からの GDP の放出 (小型 GTPase 関連の Mg ²⁺イオンの置換による) と GTP による GDP の置換 (細胞内で少なくとも 10 倍過剰) を促すことによって、ヌクレオチド交換を触媒します。活性小型 GTPase の不活性化は、小型 GTPase の固有の GTP 加水分解活性による GTP の加水分解によって達成されます。

小型 GTPase の GTP 加水分解速度は、通常、生理学的に関連する一時的な信号を生成するには遅すぎるため、この活性を加速するために、GTPase 活性化タンパク質(GAP) という別のクラスの調節タンパク質が必要になります。

調節タンパク質の別のクラスであるグアノシンヌクレオチド解離阻害剤(GDI) は、Rho および Rab 小型 GTPase の GDP 結合型に結合し、交換を防ぐ (小型 GTPase をオフ状態に維持する) だけでなく、小型 GTPase が膜に局在するのを防ぎ、それが作用点となる。

• 米国国立医学図書館の医学主題標目(MeSH)における GTP 結合 + タンパク質 + 調節因子