分子生物学では、補因子転移酵素ファミリーは、ビオチンタンパク質リガーゼ、リポ酸タンパク質リガーゼA、オクタノイル-(アシルキャリアタンパク質):タンパク質N-オクタノイル転移酵素、およびリポイルタンパク質:タンパク質N-リポイル転移酵素を含むタンパク質ドメインのファミリーです。 [ 2 ]補因子ビオチンとリポ酸の代謝はこのファミリーを共有しています。また、標的修飾ドメイン( Pfam PF00364 )と硫黄挿入酵素( Pfam PF04055 )も共有しています。
ビオチンタンパク質リガーゼ（BPL）は、ビオチンカルボキシルキャリアタンパク質の特定のリジンにビオチンを結合させる酵素です。各生物はおそらく1つのBPLタンパク質しか持っていません。ビオチン結合は2段階の反応であり、ビオチンのカルボキシル基と修飾リジンのεアミノ基との間にアミド結合が形成されます。ビオチン結合は、ビオチン生合成と遊離ビオチンの利用に必要です。[ 3 ]
リポ酸タンパク質リガーゼは、リポ酸とリポ酸依存性酵素のリポイルドメインの特定のリジン残基との間にアミド結合の形成を触媒します。これらは遊離リポ酸の利用に必要です。[ 4 ]
オクタノイル-(アシルキャリアタンパク質):タンパク質N-オクタノイルトランスフェラーゼ、またはオクタノイルトランスフェラーゼは、リポ酸生合成に必要です。これらは、脂肪酸生合成の一部であるアシルキャリアタンパク質(ACP)からオクタノエートをリポイルドメインの特定のリジン残基に転移します。[ 5 ]このスーパーファミリーには2つのオクタノイルトランスフェラーゼアイソザイムが存在します。[ 6 ]
リポイルタンパク質:タンパク質N-リポイルトランスフェラーゼ、またはリポイルアミドトランスフェラーゼは、一部の生物におけるリポ酸代謝に必要である。これらはリポイルドメインからリポ酸またはオクタノエートを転移させ、他のリポイルドメインに転移させる。枯草菌では、グリシン開裂系Hタンパク質GcvHから他のリポイルドメインへの転移が行われる。これは、枯草菌のオクタノイルトランスフェラーゼがGcvHに特異的であるためである。[ 7 ] [ 8 ]
構造
オクタノイルトランスフェラーゼとリポイルアミドトランスフェラーゼは単一ドメイン酵素です。特徴付けられたリポ酸タンパク質リガーゼは、アシル基質をアデニル化するために追加の補助ドメイン（Pfam PF10437）を必要とします。ビオチンタンパク質リガーゼは、ビオチンのアデニル化と二量体化に関与する追加のC末端ドメインを持っています。ビオチンタンパク質リガーゼは、DNA結合に必要な追加のN末端ドメインも持っている可能性がありますが、このドメインは常に存在するとは限りません。[ 1 ] [ 2 ]
参考文献
- 1 2 Wilson KP、Shewchuk LM、Brennan RG、Otsuka AJ、Matthews BW (1992 年 10 月)。「大腸菌ビオチンホロ酵素合成酵素/バイオリプレッサーの結晶構造により、ビオチン結合ドメインと DNA 結合ドメインが明らかになった」。Proc . Natl . Acad . Sci. USA。89 ( 19 ) : 9257–61。Bibcode : 1992PNAS ... 89.9257W。doi : 10.1073 /pnas.89.19.9257。PMC 50105。PMID 1409631。
- 1 2 Reche PA (2000 年 10 月) 「リポイル化酵素とビオチン化酵素は相同な触媒モジュールを含む」 Protein Sci . 9 ( 10): 1922–9 . doi : 10.1110/ps.9.10.1922 . PMC 2144473. PMID 11106165 .
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- ↑ Morris TW、Reed KE、Cronan JE (1994 年 6 月)。「大腸菌のリポ酸タンパク質リガーゼ A をコードする遺伝子の同定。lplA 遺伝子および遺伝子産物の分子クローニングと特性評価」。J . Biol. Chem . 269 (23): 16091–100。doi : 10.1016 / S0021-9258(17 ) 33977-7。PMID 8206909。
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