| 二硫化炭素加水分解酵素 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.13.1.5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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| 識別子 | |
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| シンボル | ? |
| SCOP2 | 1缶 / スコープ / SUPFAM |
二硫化炭素加水分解酵素は、分子量23,576 Daの酵素です。この酵素は16量体で、二硫化炭素の加水分解を触媒します。[1]
二硫化炭素は、火山性硫黄泥の泥底に自然に存在します。これは、電子供与体である硫化水素の前駆物質です。超好熱性アキディアヌス株は、CS 2 をH 2 S と CO 2に変換することが確認されています。[1]
この酵素は炭酸脱水酵素の酵素に類似しています。CS 2加水分解酵素の酵素モノマーは、典型的な β-炭酸脱水酵素の折り畳み構造と活性部位を示します。これらのモノマーのうち 2 つは、中央の β シートが α ヘリックス ドメインで覆われた、密接に絡み合った二量体を形成します。4 つの二量体は、N 末端と C 末端の長い腕の相互作用により、正方形の 8 量体リングを形成します。同様のリング構造は炭酸脱水酵素の株で確認されていますが、CS 2加水分解酵素は、2 つの 8 量体リングが互いに直角に絡み合って 16 量体を形成する酵素です。これにより、活性部位への入り口がブロックされ、特異性フィルターとして機能する 15 Å の高度に疎水性のトンネルが 1 つ形成されます。これが炭酸脱水酵素と CS 2加水分解酵素の重要な違いです。このトンネルは、同様に疎水性である CS 2に対する酵素の基質特異性を決定します。
機構
この加水分解酵素は CS 2 をH 2 S に変換する。このプロセスは炭酸脱水酵素によるCO 2の水和に似ている。この類似性は、可能性のあるメカニズムを示している。活性部位の亜鉛は四面体で、Cys 35、His 88、Cys 91、および水によって配位されている。 [引用が必要] 水は脱プロトン化されて亜鉛水酸化物となり、これに基質が加わって Zn-OC(S)SH 中間体が生じる。[引用が必要] 同様のプロセスが[誰が? ] COS を CO 2に変換するものとして提案されている。[引用が必要]
- CS 2 + H 2 O → COS + H 2 S
- COS + H 2 O → CO 2 + H 2 S
亜鉛補酵素を欠くアポ酵素形態の分子量は 382815.4 g/mol である。塩化物イオンと 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-トリデカオキサヘンテトラコンタン-1,41-ジオール (C28H58O15) は、この形態の酵素に見られる 2 つの主要なリガンドである。この形態には 16 個のポリマー鎖が見られ、酵素の重量増加に寄与している。この形態はセレノメチオニン形態とも呼ばれる。[2]
参考文献
- ^ ab スメルダース MJ、バレンズ TR、ポル A、シェーラー A、ザントフォールト MH、ウドヴァルヘリ A、カデム AF、メンゼル A、ハーマンズ J、シューマン RL、ヴェッセルズ HJ、ファン デン フーベル LP、ラス L、シュリヒティング I、ジェッテン MS、OpデンキャンプHJ(2011)。 「酸熱性古細菌による二硫化炭素変換のための新しい酵素の進化」。自然。478 (7369): 412–416。Bibcode :2011Natur.478..412S。土井:10.1038/nature10464. hdl : 11858/00-001M-0000-0024-1F1A-F。PMID 22012399。S2CID 2580000 。
- ^ スムルダーズ、MJ。テリロー州バレンズ;ポール、A.シェーラー、A.ミネソタ州ザンドフォールト;ウドヴァルヘリイ、A. AF、カデム。メンゼル、A.ハーマンズ、J.シューマン、RL。ウェッセルズ、HJ。ヴァン デン フーベル、LP。ラス、L.シュリヒティング、I.ミシシッピ州ジェッテン。オプデンキャンプ、HJ。 RCSB タンパク質データ バンク、2011、doi :10.2210/pdb3teo/pdb
